LIMSpec Wiki

Zitokromoak elektroien garraioan parte hartzen duten proteinak dira, hala arnas katean, nola fotosintesian. Hainbat motatako zitokromoak ezagutzen dira, a, b, c eta d zitokromoak, guztiek ere kate polipeptidiko bakarra eta hemo talde bat kofaktore gisa dutenak^[1]. Hemo taldeak duen burdin atomoa errduzitu Fe (II) edo oxidatu Fe (III) egiten da^[2] eta horrela zitokromoak elektroiak transferitzen ditu. Bide batez ondoko molekulak oxidatu edo erreduzitu ere egiten ditu.

Egitura

Zitokromoak heteroproteinak dira. Horrek esan nahi du talde proteikoz (proteina) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osatuta daudela. Zitokromoen talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da -porfirina bat-, erdian burdin atomoa duena. Egitura molekular horrek antza handia du hemoglobina eta klorofilarenarekin. Zitokromoen kokapena eta egitura betetzen duen funtzioaren araberakoa da, eta horrela transmintzeko porteina izan daiteke edo proteina globularra.

Motak

Espektroskopia bidez zitokromoen hemo taldeak aztertzen dira eta lau zitokromo familia ezagutzen dira, bakoitzean hainbat zitokromo desberdin daude^[1]:

Hemo taldearen araberako sailkapena

a zitokromoa
b zitokromoa: C zitokromoarekin konplexuak eratzen ditu.
c zitokromoa^[3]: familia oso zabala da, klase eta azpiklase asko dituena. Mitokondrioen arnaskatean C zitokromoa eta berarekin eraturiko konplexuak agertzen dira.
d zitokromoa: bakterio aerobioetan aurkitzen da^[4], Escherichia coli-n eta nitorgeno fikatzailea den Azotobacter vinelandii bakterioetan adibidez^[5].
(f zitokromoa): izen hori zuen arren c zitokromoaren familiakoa da^[6].

Zitokromo konplexuak

Zitokromo bc₁ konplexua (III konplexua): mitokondrioetako elektroi katean aurkitzen den transmintzeko proteina bat da. Q koentzimatik elektroiak hartu eta C zitokromoari pasatzen dizkio^[7].
Zitokromo c oxidasa (IV konplexua): hau ere mitokondrioetako elektroi katean aurkitzen den transmintzeko proteina da eta a eta a3 zitokromoek osatzen dute konplexua. C zitokromotik lau elektroi jasotzen ditu eta arnas katearen azken elementua denez oxigeno molekulari transferitzen dizkio, bitan banatu eta lau H+ protoiekin elkartuz bi ur molekula sortzen direlarik^[8].
b₆f zitokromoa: Tilakoideen mintzean agertzen den transmintzeko proteina da. Fotosistema bien artean kokatzen da eta plastokinonatik plastozianinara elektroiak transferitzen dituen aldi berean H⁺ak tilakoide barnera sartzen ditu^[9]. Fotosintesiaren fase argidunean ezinbesteko garrantzia du b₆f zitokromoak, fotofosforilazio aziklikoan eta ziklikoan hartzen baitu parte.
P450 zitokromoa: Entzima globular bat da eta bere funtzioa lipidoak (esteroideak, gantz-azidoak...) eta molekula xenobiotikoak oxidatzea da^[10].

Historia

Charles Alexander MacMunn mediku irlandarrak aurkitu zituen zitokromoak 1884. urtean eta "arnas pigmentu" deitu zien. 1920. hamarkadan David Keilin errusiarrak berriz aurkitu zituen eta zitokromo izena ("zelulako pigmentuak") eman zien. Hiru zitokromo bereiztu zituen energia xurgapen bandaren arabera: a zitokromoa (605nm), b zitokromoa (565 nm) eta c zitokromoa (550 nm).

1958. urtean energia xurgapen arraroa zeukan zitokromo bat aurkitu zen, 450nm-tako bandan kokatzen zena, eta horregatik P450 zitokromoa izena eman zitzaion.

Erreferentziak

↑ ^a ^b (Ingelesez) «Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Nomenclature of electron-transfer proteins. Recommendations 1989.» Journal of Biological Chemistry 267 (1): 665–677. 1992-01-05 ISSN 0021-9258. PMID 1309757. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L. (David Lee); Cox, Michael M.. (2000). Lehninger principles of biochemistry.. New York : Worth Publishers (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ «MeSH Browser» meshb.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ (Ingelesez) Murshudov, Garib N.; Grebenko, Albina I.; Barynin, Vladimir; Dauter, Zbigniew; Wilson, Keith S.; Vainshtein, Boris K.; Melik-Adamyan, William; Bravo, Jerónimo et al.. (1996-04-12). «Structure of the Heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli Catalases» Journal of Biological Chemistry 271 (15): 8863–8868. doi:10.1074/jbc.271.15.8863. ISSN 0021-9258. PMID 8621527. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ (Ingelesez) Safarian, Schara; Rajendran, Chitra; Müller, Hannelore; Preu, Julia; Langer, Julian D.; Ovchinnikov, Sergey; Hirose, Taichiro; Kusumoto, Tomoichirou et al.. (2016-04-29). «Structure of a bd oxidase indicates similar mechanisms for membrane-integrated oxygen reductases» Science 352 (6285): 583–586. doi:10.1126/science.aaf2477. ISSN 0036-8075. PMID 27126043. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ (Ingelesez) Bendall, Derek S.. (2004-04-01). «The Unfinished Story of Cytochrome f» Photosynthesis Research 80 (1): 265–276. doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9. ISSN 1573-5079. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ Crofts, Antony R.. (2004-02-12). «The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure» Annual Review of Physiology 66 (1): 689–733. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. ISSN 0066-4278. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ Castresana, J; Lübben, M; Saraste, M; Higgins, D G. (1994-06-01). «Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen.» The EMBO Journal 13 (11): 2516–2525. ISSN 0261-4189. PMID 8013452. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).
↑ Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L. (2007). Biochemistry. New York: W.H. Freeman ISBN 978-0-7167-8724-2..
↑ Gonzalez, F J; Gelboin, H V. (1992-11). «Human cytochromes P450: evolution and cDNA-directed expression.» Environmental Health Perspectives 98: 81–85. ISSN 0091-6765. PMID 1486867. PMC 1519618. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

Kanpo estekak

Datuak: Q408068
Multimedia: Cytochromes / Q408068

[:0-1] (Ingelesez) «Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry (NC-IUB). Nomenclature of electron-transfer proteins. Recommendations 1989.» Journal of Biological Chemistry 267 (1): 665–677. 1992-01-05 ISSN 0021-9258. PMID 1309757. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[2] Lehninger, Albert L.; Nelson, David L. (David Lee); Cox, Michael M.. (2000). Lehninger principles of biochemistry.. New York : Worth Publishers (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[3] «MeSH Browser» meshb.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[4] (Ingelesez) Murshudov, Garib N.; Grebenko, Albina I.; Barynin, Vladimir; Dauter, Zbigniew; Wilson, Keith S.; Vainshtein, Boris K.; Melik-Adamyan, William; Bravo, Jerónimo et al.. (1996-04-12). «Structure of the Heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli Catalases» Journal of Biological Chemistry 271 (15): 8863–8868. doi:10.1074/jbc.271.15.8863. ISSN 0021-9258. PMID 8621527. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[5] (Ingelesez) Safarian, Schara; Rajendran, Chitra; Müller, Hannelore; Preu, Julia; Langer, Julian D.; Ovchinnikov, Sergey; Hirose, Taichiro; Kusumoto, Tomoichirou et al.. (2016-04-29). «Structure of a bd oxidase indicates similar mechanisms for membrane-integrated oxygen reductases» Science 352 (6285): 583–586. doi:10.1126/science.aaf2477. ISSN 0036-8075. PMID 27126043. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[6] (Ingelesez) Bendall, Derek S.. (2004-04-01). «The Unfinished Story of Cytochrome f» Photosynthesis Research 80 (1): 265–276. doi:10.1023/B:PRES.0000030454.23940.f9. ISSN 1573-5079. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[7] Crofts, Antony R.. (2004-02-12). «The Cytochrome bc1 Complex: Function in the Context of Structure» Annual Review of Physiology 66 (1): 689–733. doi:10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251. ISSN 0066-4278. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[8] Castresana, J; Lübben, M; Saraste, M; Higgins, D G. (1994-06-01). «Evolution of cytochrome oxidase, an enzyme older than atmospheric oxygen.» The EMBO Journal 13 (11): 2516–2525. ISSN 0261-4189. PMID 8013452. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[9] Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Stryer L. (2007). Biochemistry. New York: W.H. Freeman ISBN 978-0-7167-8724-2..

[10] Gonzalez, F J; Gelboin, H V. (1992-11). «Human cytochromes P450: evolution and cDNA-directed expression.» Environmental Health Perspectives 98: 81–85. ISSN 0091-6765. PMID 1486867. PMC 1519618. (Noiz kontsultatua: 2020-03-11).

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]