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En bioquímica, las liasas son enzimas reductasas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S, C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas respectivamente. Se diferencian de otras enzimas en que los dos sustratos están involucrados en una dirección de reacción, pero solo una en la dirección contraria. Al actuar sobre el sustrato, una molécula es eliminada y esto genera, ya sea un nuevo doble enlace o un anillo nuevo.^[1]​^[2]​

Una peculiaridad de las liasa es que requieren de la participación de un solo sustrato para efectuar una reacción en un sentido y de dos para realizar la reacción contraria.

El nombre sistemático se forma de acuerdo con el "sustrato grupo-liasa”. En los nombres comunes, se utilizan expresiones como descarboxilasa, aldolasa , etc . Por ejemplo, “Deshidratasa” se utiliza para aquellas enzimas que eliminan agua. En los casos en que la reacción inversa es la más importante, o el único que se puede demostrar, se deberá utilizar el nombre “sintasa”.^[1]​

Corresponden al EC 4 en la catalogación mediante números EC. Sus subclases son:

Esta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-carbono como las descarboxilasas (EC 4.1.1), los aldehído-liasas catalizan la reversión de una condensación aldólica (CE 4.1.2), y los oxo-ácido-liasas, que catalizan la ruptura de un ácido 3-hidroxi (EC 4.1.3), o las reacciones inversas, permitiendo avance.

Esta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-oxígeno como las hidro-liasas con la eliminación de agua (EC 4.2.1), las que actúan sobre polisacáridos con la eliminación de alcohol (CE 4.2.2), las que actúan sobre sustratos fosfatados con la eliminación de fosfato (CE 4.2.3) y algunas otras que se agrupan en la subclase (CE 4.2.99).

Esta subclase contiene las enzimas que liberan amoniaco o uno de sus derivados, con la formación de un doble enlace o un anillo. Algunas catalizan la eliminación real del amoniaco, amina o amida, por ejemplo:

Otros, sin embargo, catalizan la eliminación de otro componente, por ejemplo, agua, que es seguido por las reacciones espontáneas que conducen a la rotura del enlace cianuro (CN), por ejemplo: como en CE 4.3.1.17 (L-serina amoníaco - liasa), de modo que la reacción global es:

Es decir, una eliminación con reordenamiento.

Las subclases de EC 4.3 son:

EC 4.3.1 liasas de amoníaco EC 4.3.2 liasas que actúan en amidas, amidinas , etc, EC 4.3.3 liasas de aminas EC 3.4.99 liasas que actúan sobre enlaces diferentes.

Las enzimas eliminan ácido

Esta subclase se estableció originalmente sobre la base de la enzima de eliminación de ácido clorhídrico (HCl) a partir de 1,1,1-tricloro-2,2-bis-etano (DDT).

Se incluyen los llamados “nucleotidil-guanilato”, sobre la base de que el difosfato se elimina del trifosfato de nucleósido. Solo existe una subclase (EC 4.6.1)

Constituido únicamente por la α-D-ribosa 1-metilfosfonato 5-fosfato C-P-liasa (EC 4.7.1.1 )

Una subclase de enzimas diversas.

Hoy en día se conoce que más de la tercera parte de las enzimas estudiadas contienen uno o varios metales con funciones específicas en los procesos metabólicos.

A continuación se presentara la lista de liasas que contienen, necesitan o manejan metales durante su proceso catalítico.^[3]​

• EC 4.1.1.41 2
• EC 4.1.1.70 3
• EC 4.1.1.88 4
• EC 4.1.1.89 5

• EC 4.1.1.3

• EC 4.1.1.2
• EC 4.1.3.39
• EC 4.1.3.43
• EC 4.1.3.46
• EC 4.1.99.20
• EC 4.2.3.20 podría ocuparse otro catión divalente.
• EC 4.2.3.52
• EC 4.2.3.100 el metal actúa como cofactor.

• EC 4.1.2.43
• EC 4.2.1.113
• EC 4.2.3.9
• EC 4.2.3.24
• EC 4.2.3.25
• EC 4.2.3.26
• EC 4.2.3.27
• EC 4.2.3.38 los iones metálicos funcionan para neutralizar cargas.
• EC 4.2.3.40
• EC 4.2.3.101
• EC 4.2.3.102
• EC 4.2.3.113 Mn²⁺ menos efectivo.
• EC 4.2.3.114 Mn²⁺ menos efectivo.
• EC 4.2.3.115 Mn²⁺ menos efectivo.
• EC 4.2.3.116 Mn²⁺ menos efectivo.
• EC 4.2.3.119
• EC 4.2.3.120
• EC 4.2.3.121
• EC 4.6.1.12

• EC 4.1.1.74
• EC 4.1.1.82 requiere magnesio y un catión divalente para activarla.
• EC 4.1.1.85
• EC 4.1.2.53
• EC 4.1.3.25
• EC 4.1.99.16
• EC 4.2.1.133
• EC 4.2.1.140
• EC 4.2.3.12
• EC 4.2.3.13
• EC 4.2.3.18
• EC 4.2.3.22
• EC 4.2.3.23
• EC 4.2.3.36 máxima actividad con magnesio pero puede ocupar Mn²⁺, Fe²⁺ o Co²⁺.
• EC 4.2.3.37
• EC 4.2.3.39
• EC 4.2.3.63
• EC 4.2.3.64
• EC 4.2.3.74
• EC 4.2.3.87
• EC 4.2.3.90
• EC 4.2.3.91
• EC 4.2.3.93
• EC 4.2.3.96
• EC 4.2.3.109
• EC 4.2.3.127
• EC 4.3.99.3
• EC 4.4.1.19

• EC 4.1.1.75
• EC 4.1.1.92 Zn²⁺, Mn²⁺ o Mg²⁺.
• EC 4.1.2.40
• EC 4.1.2.42 Co²⁺, Ni²⁺, Mn²⁺ o Mg²⁺.
• EC 4.1.2.52 Co²⁺ o Mn²⁺.
• EC 4.1.3.14
• EC 4.1.3.17
• EC 4.1.3.41 Mg²⁺, Mn²⁺ o Co²⁺.
• EC 4.1.99.12 preferiblemente Mg²⁺.
• EC 4.2.1.44 Co²⁺ o Mn²⁺.
• EC 4.2.1.81 Fe²⁺ o Mn²⁺.
• EC 4.2.1.111 Ca²⁺, Mg²⁺ o cationes monovalentes (Na⁺).
• EC 4.2.1.118 preferiblemente Mn²⁺.
• EC 4.2.3.31 Co²⁺, Mg²⁺, Zn²⁺ o Ni²⁺.
• EC 4.2.3.77 Mn²⁺, Ni²⁺ o Co²⁺.
• EC 4.2.3.108 Mn²⁺ o Zn²⁺. Mg²⁺ menos efectivo.
• EC 4.3.1.16 Mn²⁺, Mg²⁺ o Ca²⁺.
• EC 4.3.1.20 Mn²⁺, Mg²⁺ o Ca²⁺.
• EC 4.3.1.27 Mn²⁺, Co²⁺ o Ni²⁺.
• EC 4.6.1.15 Mn²⁺ o Co²⁺
• EC 4.99.1.7 Fe²⁺ o Sn²⁺. La enzima se inhibe con Cu⁺, Cu²⁺, Ag⁺ o Hg⁺.

• EC 4.1.3.44 contiene 2 cluster.
• EC 4.1.99.14
• EC 4.1.99.17
• EC 4.1.99.18
• EC 4.1.99.19
• EC 4.2.1.3
• EC 4.2.1.33 cluster hierro-azufre (sin datos de la estructura).
• EC 4.2.1.36
• EC 4.2.1.112
• EC 4.2.1.114
• EC 4.2.1.120
• EC 4.3.1.30
• EC 4.7.1.1
• EC 4.2.1.117 proteína hierro-azufre.

• EC 4.1.2.13
• EC 4.1.2.46
• EC 4.2.1.1
• EC 4.2.1.24 zinc en el sitio activo y Zn²⁺, Mg²⁺, K⁺ y Na⁺ como cofactores.
• EC 4.4.1.23
• EC 4.4.1.27

• EC 4.1.99.1
• EC 4.2.3.15 requiere Mn²⁺ y K⁺.
• EC 4.2.3.16 requiere Mn²⁺ y K⁺.

• EC 4.2.1.32
• EC 4.2.1.35
• EC 4.2.1.85
• EC 4.4.1.21
• EC 4.4.1.24
• EC 4.99.1.1
• EC 4.99.1.8

• EC 4.2.3.4
• EC 4.2.3.124

• EC 4.3.3.1
• EC 4.99.1.5

• EC 4.3.99.2 bombea sodio fuera de la célula.
• EC 4.99.1.2 actúa sobre alquilmercurio y arilmercurio.